Las proteínas.


Son macromoléculas  con gran diversidad funcional como son, estructural, inmunológicas, regulan el equilibrio acido básico, tienen  función catabólicas (enzimas), forman  hormonas como es el caso  de la  hipófisis y el  páncreas.
Desde el punto de  vista químico son macromoléculas  constituidas por  sub subunidades llamadas aminoácidos.

Clasificación de las  proteínas  según su origen.

1)    Proteínas  de origen animal. Son todas  completas  excepto la gelatina, porque contienen todos  los aminoácidos esenciales y son de alta clasificación  química.  Esto  quiere decir que tienen un alto valor biológico.

Contienen los aminoácidos en las  cantidades adecuadas para garantizar  el crecimiento  y el desarrollo. A esta proteínas también se  le  llama de alta digestibilidad (huevo) albumina.

a)     Aminoácidos esenciales.

Son aquellos que el organismo no puede sintetizar de forma adecuada y se  ingieren en la dieta. Ej.: triptófanos, valina, isovalina, y trionina.

b)    Aminoacidos condicionalmente  indispensables.

Son aquellas que en determinadas condiciones el organismo no lo puede sintetizar. A veces son indispensables. Eje: arginina, que se  utiliza en pacientes críticos, por estimula la respuesta  inmunológica.

c)     Aminoácidos dispensables.

Son  aquellos que el  organismo  lo puede  sintetizar  de esqueletos hidrocarburos a partir de tranzaminacion que requiere de la  B6.

d)    Aminoácidos limitantes.

Es el aminoácido que está en menor proporción en los alimentos. Eje: en los cereales el aminoácido limitante es a  lisina, pero son ricos en metionina. En las leguminosas el aminoácido limitante es  la metionina y son ricos en lisina.

2)    Proteínas  vegetales.

Son proteínas  incompletas  de mediano valor  bilógico y de mediano digestibilidad. Eje: la principal  fuente  de las leguminosas, porque contiene fibras. Son ricas en aminoácidos de cadenas   ramificadas. Ej.: valina, interleucina, leucina, glicina.

Importancia de los aminoácidos de cadenas  ramificadas.

a)     Estimulan la síntesis de albumina a  nivel hepático.
b)    Se metabolizan  preferentemente a nivel muscular.
c)     Son indispensables.
d)    Son útiles en la dieta de pacientes con  insuficiencia hepáticas.
e)     Se  utilizan en pacientes críticos.
f)      Se  utilizan en la dieta de  deportistas o atletas para  un alto rendimiento.

3- proteínas de  función catabólicas  (enzimas).

a)     Son proteínas  con actividad  catabólicas.
b)    Aceleran la  reacción químicas  del metabolismo intermediario.
c)     Algunas enzimas  se  sintetizan de  forma  inactivas como proenzimas.
d)    Muchas enzimas  para ser  activadas  requieren de  cofactores  enzimáticos que son molécula de bajo peso molecular.

Digestión de las  proteínas.
Desnaturalización:

Proteínas-cocion-centrifugación-HCL-proteínas desnaturalizadas.
Es el  proceso mediante el  cual se  favorece los procesos digestivos, ya que la endopetidasa pueden acceder más fácilmente  a su  sitio de  acción  para  hidrolizar las  proteína. 

La digestión de las  proteínas  comienza en el estomago  por acción de las enzimas gástricas  y pancreática e  intestinales.

Las proteínas  se absorben principalmente en el intestino delgado (yeyuno) en forma de aminoácidos y oligopeptidos que es más eficiente  su absorción por transporte activo.

La digestión de las  proteínas  tiene dos fases:

a)     A nivel intraluminal.
b)    En el entericito.
Proteínas-pepsina (proteasa, elastasas.
Polipeptidos) + HCL –tripsina.
Quimiotricinas, carboxitripsinas----AAs.
Oligopeptidos –peptidasas----AAs.

Utilización de  las  proteínas.

Los  productos de  a digestión de las  proteínas como los  dipeptidos, tripeptidos y AAs, así como las proteínas  secretadas  hacia las luz  intestinal están disponible para la absorción  y se transportan por la  vena porta hacia el  hígado.

Las regulaciones homeostáticas controlan la concentración de AA específicos en el sitio de  producción de  los AA.

Las  enzimas  que destruyen los aminoácidos esenciales  se mantienen  inactiva hasta la concentración de  su diana alcanza  el umbral especifico. En este  punto aumenta la  actividad de  las enzimas  catabólicas permitiendo que el cuerpo mantenga  las concentraciones de aminoácidos esenciales a un nivel constante.

Las enzimas destruyen AAs no esenciales, aumentan en proporción directa a concentración de AA específicos. De esta manera el organismo regula con cuidado el  uso de estos compuestos.

Requerimiento de  proteínas  recomendadas.

0.8 gr/kg de peso corporal (adulto sano).
1.2-2.2 gr/kg de peso corporal (niños).

Para obtener esta cantidad de  proteínas  el  ser humano requiere del consumo de  proteínas en la  dieta  sea del  10-15% diario.

El requerimiento de  proteínas aumenta en el estrés metabólico  y  algunas enfermedades. Los alimentos  ricos en proteínas  se  obstinen especialmente de carnes animales o producto animal  como huevos y leche.

La mayor parte de  los alimentos  vegetales son relativamente pobre en  proteínas con excepción de  las leguminosas y los granos.

Síntesis de  proteínas.

Los AAs son importantes en virtud de que se utilizan como sustrato para la síntesis de proteína.
1)    Los patrones  para  todas las  proteínas están contenidos en el DNA de las células del  organismo.
2)    El mensaje  del  RNA  es  llevado al  citoplasma donde  los AAs según los  determina en  UNAM.
3)    El  patrón para  la síntesis de proteína está contenido en el UNAM directamente del DNA.
4)    Se  constituyen nuevas  proteínas  uniendo AAs según lo determina  en UNAM.

Las proteínas  asumen 4 niveles  estructurales.

a)     Estructura primaria: los enlaces  peptidicos se forman entre  los AAs crea  elices y estructuras lamínales plegadas.

b)    Estructuras  secundaria: las atracciones  entre  grupos de  aminoácidos crea elices y estructuras  lamínales  plegadas.

c)     Estructura terciarias: las  elices y laminas plegadas  se replegada   en dominios compactos.

d)    Estructuras  cuaternarias: los polipeptidos individuales sirven de subunidades de para la formación de  complejos más grandes.

AAs  esenciales: histidina, valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, preonina, fenilamina, triptófano.

La histidina y la  arginina solo se consideran esenciales durante el periodo de crecimiento celular  rápido. Ej. Lactancia, infancia o durante  la enfermedad.
AAs no esenciales: tirosina, glisina, alanita cisterna, serina, AC. Aspartico, asparagina, AC. Glutamico, glutamina, prolina.

Balance nitrogenado positivo: es  cuando  la ingesta de  nitrógeno es menor  a la pérdida en el organismo. Se  da  en desnutrición, inanición, caquexia, (estado avanzado de cáncer), post trauma (cirugía), quemaduras graves y sepsis, carencia de AAs esenciales.
               
                                                                                    

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